O tétano é causado pelo Clostridium tetani, que sintetiza a toxina tetânica responsável pelos sintomas da doença. A toxina (150 kDa) possui uma cadeia pesada de 100 kDa ligada à cadeia leve de 50 kDa através de ponte dissulfeto. As vacinas clássicas utilizam a toxina tetânica na sua forma inativada como componente. A inativação ocorre pela adição de formaldeído e incubação em estufa durante 30 dias. Este trabalho tem como objetivo caracterizar, através de eletroforese em gel de acrilamida (SDS- PAGE), os perfis dos complexos protéicos formados durante este processo de inativação. No ensaio com coletas a cada 24 horas durante 30 dias, é possível observar apenas um complexo entre 71 KDa e 146 KDa. No ensaio com coletas a cada 1 hora durante 6 horas, detecta-se um complexo principal de 138 KDa a 216 KDa e outras quatro bandas, a primeira superior a 250 KDa e as demais entre 30 KDa e 115 KDa. No ensaio com coletas a cada 15 minutos durante 45 minutos, verifica-se a formação de  um complexo entre 124 KDa a 182 KDa e duas bandas principais, de 72 KDa e 100 KDa. A partir da coleta de 45 minutos é possível visualizar uma banda de alta massa molecular no gel de empilhamento, que será detectada em  tempos posteriores. Com base nestes resultados conclui-se que as mudanças estruturais mais significativas do processo de inativação ocorrem entre o tempo 0 e a 1º hora.